El ATP es liberado por neuronas y células gliales en el sistema nervioso central de vertebrados. En la retina, esta molécula media la comunicación recíproca entre glia y neuronas. El ATP extracelular puede interactuar con receptores específicos purinérgicos (P2) o ser hidrolizado por glicoproteínas de membrana plasmática llamadas ENTPDasas. Estas enzimas defosforilan ATP a AMP, proporcionando sustrato a otra enzima de membrana que produce adenosina y activa receptores P1. Existen varios subtipos de ENTPDasas, entre ellos los subtipos 1 y 2 presentan diferencias significativas en su actividad. La actividad de ENTPDasa 1 favorece la formación de adenosina, mientras que la de tipo 2 promueve la acumulación de ADP. En este trabajo, se demostró por primera vez que las ENTPDasas subtipo 1 y 2 se expresan y exhiben actividad en la retina de ratón y pez cebra. Para tal fin, primero se disecaron retinas neurales y a partir de homogenatos se detectó la expresión proteica de estas enzimas predominantemente en las fracciones subcelulares que contienen membrana plasmática, como se observa por Western blot. En segundo lugar, se caracterizó la existencia de actividad ATPásica total y, en presencia de inhibidores, la actividad debida a ENTPDasas en membranas retinianas de ambas especies. Estos resultados demuestran que la retina de dos especies de vertebrados contiene al menos dos subtipos de ENTPDasas. La presencia de ambos subtipos sugiere que el ATP puede ser hidrolizado en un caso principalmente a ADP y en el otro a AMP, con consecuencias funcionales en cuanto a la activación de dos receptores purinérgicos distintos (P1 y P2) con distinta señalización intracelular y efecto fisiológico.